Pengertian
Protein
Protein (asal kata protos
dari bahasa Yunani yang berarti "yang
paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul
tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain
dengan ikatan peptida.
Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan
fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
Kebanyakan
protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein
lain berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein
yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem
kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem
kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen
penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu
sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam
amino tersebut (heterotrof).
Protein
merupakan salah satu dari biomolekul raksasa,
selain polisakarida, lipid, dan polinukleotida,
yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu, protein
merupakan salah satu molekul yang paling
banyak diteliti dalam biokimia. Protein ditemukan oleh Jöns Jakob
Berzelius pada tahun 1838.
Biosintesis
protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode
genetik yang dibawa DNA ditranskripsi menjadi
RNA, yang berperan sebagai
cetakan bagi translasi yang dilakukan ribosom.[1] Sampai tahap ini, protein masih
"mentah", hanya tersusun dari asam amino proteinogenik. Melalui
mekanisme pascatranslasi, terbentuklah protein yang memiliki fungsi penuh
secara biologi
Struktur
Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa
struktur primer (tingkat satu), sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga),
dan kuartener (tingkat empat):
·
struktur
primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang
dihubungkan melalui ikatan peptida
(amida). Frederick
Sanger merupakan ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan
deret asam amino pada protein, dengan penggunaan beberapa enzim protease
yang mengiris ikatan antara asam amino tertentu, menjadi fragmen peptida yang
lebih pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas kromatografik.
Urutan asam amino menentukan fungsi protein, pada tahun 1957, Vernon Ingram menemukan
bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut
memicu mutasi genetik.
·
struktur
sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian
asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur
sekunder misalnya ialah sebagai berikut:
o alpha helix (α-helix,
"puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk
seperti spiral;
o beta-sheet (β-sheet,
"lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari
sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan
tiol (S-H);
o beta-turn, (β-turn,
"lekukan-beta"); dan
o gamma-turn, (γ-turn,
"lekukan-gamma").
· struktur tersier yang merupakan
gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder. Struktur tersier biasanya
berupa gumpalan. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa
ikatan kovalen membentuk oligomer yang
stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur
kuartener.
Struktur primer protein bisa
ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat
(misalnya, 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan dengan
instrumen amino acid analyzer, (2) analisis sekuens dari ujung-N dengan
menggunakan degradasi Edman,
(3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan (4)
penentuan massa molekular dengan spektrometri massa.
Struktur sekunder bisa ditentukan
dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier
Transform Infra Red (FTIR).
Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan
220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm.
Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari
spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda
dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur
sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah.
Struktur protein lainnya yang juga
dikenal adalah domain. Struktur ini terdiri dari 40-350 asam amino.
Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain. Pada protein yang
lebih kompleks, ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya. Hubungan
rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi
baru berbeda dengan komponen penyusunnya. Bila struktur domain pada
struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen
domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur domain
dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur
kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional
3. Denaturasi
Protein
Denaurasi
merupakkan perubahan fisik dan perubahan yang tidak diketahui dariprotein.
Perubahan struktur yang diakibatkan proses denaturasi adalah perubahan
konfigurasi protein dari bentuk α-heliks menjadi memanjang. Hal ini disebabkan
rusaknya ikatan hydrogen dan ikatan non polar yang terjadi pada struktur
berlipat dari protein.
Sifat
denaturasi protein umumnya bersifat irreversible yaitu pengendapan yang tidak
dapat diperoleh kembali protein asal, baik dengan melarutkan dalam air ataupun
dalam larutan garam. Dengan berubahnya struktur protein maka aktifitas protein
akan hilang. Perubahan struktur dapat juga terjadi pada proses hirolisis
sehingga kecenderungan membentuk sifat koagulasi berkurang dan akhirnya hilang
sama sekali (larutan menjadi jernih).
Denaturasi
akibat penambahan senyawa kimia dapat disebabkan terjadinya reaksi kimia antara
gugus-gugus yang ada dengan senyawa yang ditambahkna. Sebagai contoh penambahan
formaldehid akan terjadi reaksi pada gugus amino pada protein dengan asam
aminodimetil. Hasil reaksi ini memberikan endapan yang tidak larut dalam air dan
mengeras.
Pengendapan
Protein
Adanya
berbagai gugus fungsional (NH2, NH, OH, CO) dan bentuk ion ganda
(switzer ion) yang terdapat dalam struktur protein dapat menyebabkan terjadinya
reaksi pengendapan protein. Gugus-gugus fungsional tersebut mampu mengikat
molekul air melalui pembentukan ikatan hydrogen. Reaksi pengendapan dapat
terjadi dikarenakan penambahan bahan-bahan kimia seperti garam-garam dan
pelarut organic yang dapat merubah sifat kelarutan protein dalam air.
a. Pengendapan
dengan aminium sulfat
Pengendapan yang
dikarenakan penambahan ammonium sulfat pekat menyebabkan terjadinya dehidratasi
protein (kehilangan air). Akibat proses dihidratasi ini molekul protein yang
mempunyai kelarutan paling kecil akan mudah mengendap. Protein yang mempunyai
kelarutan yang paling kecil akan mudah mengendap. Protein yang diendapkan
dengan cara ini tidak mengalami perubahan kimia sehingga dapat dengan mudah
dilarutkan kembali melalui penambahan air. Pengendapan dengan cara ini bersifat
reversible.
b. Pengendapan
karena asam mineral pekat
Perlakuan asam mineral
pekat pada protein dapat menyebabkan terbentuknya senyawa garam dari reaksi
asam dengan gugus amino protein. Pengaruh lainnya dapat terjadi denaturasi
irreversible dan diperoleh endapan protein. Namun pada umumnya pengendapan
dengan penambahan asam mineral kuat (kecuali HNO3 pekat) bersifat reversible.
c. Pengendapan
protein oleh logam berat
Dasar reaksi
pengendapan oleh logam berat adalah penetralan muatan. Pengendapan dapat
terjadi apabila protein berada dalam bentuk isoelektik yang bermuatan negative.
Dengan adanya muatan positif dari logam berat akan terjadi reaksi netralisasi
dari protein dan dihasilkan garam netral protein yang mengendap. Endapan
protein ini akan larut kembali pada penambahan alkali (NH3, NaOH,
dll). Sifat pengendapan protein ini adalah reversible.
Dari
dasar reaksi iniprotein sering kali dipakai sebagai obat penawar keracunan
logam-logam berat seperti merkuri, tembaga, dll.
Reaksi
Warna Protein
a. Reaksi
Biuret
Reaksi biuret merupakan
reaksi warna yang umum untuk gugus peptide (-CO-NH-) dan protein. Reaksi
positif ditandai dengan terbentuknya warna ungu karena terbentuk senyawa
kompleks antara Cu2+ dan N dari molekul ikatan peptide. Banyaknya
asam amino yang terikat pada ikatan peptide mempengaruhi warna reaksi ini.
Senyawa dengan dipeptida member warna biru, tripeptida ungu dan tripeptida
serta peprida komplek memberikan warna merah. Beberapa protein yang mempunyai
gugus –CS-NH-, CH-NH- dalam molekulnya juga memberikan tes warna positif dari
reaksi biuret ini membentuk senyawa kompleks.
b. Reaksi
Ksanthoprotein
Reaksi warna
ksanthoprotein dapat terjadi karena reaksi nitrasi pada cincin benzena dari
asam aminoa penyusun protein. Test dikatakan positif ditunjukkan dengan warna
kuning yang disebabkan terbentuknya suatu senyawa polinitrobenzena. Reaksi ini
positif untuk protein yang mengandung asam amino dengan inti benzene misalnya
tirosin, fnil alamin, triftofan,. Pada penambahan senyawa alkali warna kuning
akan hilang dan berubah menjadi kuning muda sampai jingga disebabkan sifat
keasaman fenol bereaksi dengan alkali. Warna jingga ini apabila diasamkan akan
berubah kembali menjadi kuning.
c. Reaksi
Ninhidrin
Reaksi warna protein
ninhidrin menunjukkan positif bila memberikan warna biru atau ungu. Reaksi ini
terjadi pada gugus amino bebas dari asam amino dengan ninhirin. Warna biru-ungu
di atas juga dapat dipakai untuk menentukan asam amino secara kuantitatif
dengan mengukur absorbansinya pada 570 nm. Dasar reaksi ini dipakai dalam alat
untuk penentuan asam amino.
d. Reaksi
Millon
Pereaksi millon
melibatkan penambahan senyawa Hg ke dalamprotein sehingga pada penambahan logam
ini akan menghasilakan endapan putih dari senyawa merkuri. Untuk protein yang
mengandung tirosin atau triftofan penambahan pereaksi millon menghasilakan
warna merah. Namun pereaksi ini tidak sfesifik karena juga memberikan test
positif warna merah denganadanya senyawa fenol.
e. Reaksi
Hopkin-Cole
Reaksi warna protein
ini menunjukkan positif apabila ditandai terbentuknya cincin ungu pada bidang
batas antara larutan protein dengan pereaksi. Pembentukan cincin ini
dikarenakan terbentuknya kondensasi 2 inti indol dari triptofan dengan aldehid.
Aldehid disini diperoleh asam glioksalat yang dipakai untuk test
Adamkiewicz-hopkins.
Kekurangan Protein
Protein sendiri mempunyai banyak
sekali fungsi di tubuh kita. Pada dasarnya protein menunjang keberadaan setiap
sel tubuh, proses kekebalan tubuh. Setiap orang dewasa harus sedikitnya
mengonsumsi 1 g protein per kg berat tubuhnya. Kebutuhan akan protein bertambah
pada perempuan yang mengandung dan atlet-atlet.
Kekurangan Protein bisa berakibat
fatal:
· Kerontokan rambut (Rambut terdiri
dari 97-100% dari Protein -Keratin)
· Yang paling buruk ada yang disebut
dengan Kwasiorkor, penyakit
kekurangan protein.[7] Biasanya pada anak-anak kecil yang
menderitanya, dapat dilihat dari yang namanya busung lapar, yang
disebabkan oleh filtrasi air di dalam pembuluh darah sehingga menimbulkan odem.Simptom yang lain dapat dikenali
adalah:
o
Gangguan
pertumbuhan
·
Kekurangan
yang terus menerus menyebabkan marasmus dan berkibat
kematian
Tidak ada komentar:
Posting Komentar